타우 단백질은 신경세포 내부에서 미세소관을 결합·안정화해 물질 수송과 세포 구조를 돕는 단백질입니다.
타우 단백질은 중추신경계의 뉴런에서 미세소관의 안정성을 유지하는 역할을 하는 단백질로, MAPT 유전자에서 생성됩니다.
알츠하이머병 등 퇴행성 뇌질환에서는 타우가 비정상적으로 인산화되어 응집·축적(신경섬유 엉킴)하고, 이는 신경세포 손상과 인지 기능 저하와 연관됩니다
알츠하이머병에서는 타우가 과인산화되어 미세소관에서 떨어져 나와 응집되며, 뇌에서 섬유상 구조물(PHF)로 축적될 수 있습니다.
타우가 비정상적으로 인산화되면 미세소관 안정성이 떨어지고, 신경세포 내부에서 엉켜서 신경섬유 엉킴을 형성할 수 있습니다.
이런 타우 병리는 알츠하이머병의 병리학적 특징 중 하나로, 인지기능 저하와 관련된 것으로 설명됩니다.
관련 검사와 연구
혈액검사로 타우 단백질을 측정해 치매를 조기 검진하는 연구가 진행 중이며, 타우181과 타우217 같은 지표가 언급됩니다.
타우 단백질의 과인산화와 응집을 줄이기 위한 연구로는 인산화 효소 억제, 탈인산화 효소 활성 촉진, 자가포식(오토파지) 활성화 등이 소개됩니다.
치매 중 가장 흔한 원인인
알츠하이머병은 베타아밀로이드와 타우단백질 두 가지 단백질이 문제를 일으키게 됩니다.
먼저 베타아밀로이드가 뇌에 오랫동안 축적되서 뇌세포에 손상을 입히게 됩니다.
베타아밀로이드가 뇌세포를 손상시키면 뇌세포에 있는 정상단백질인 타우단백질이 변성됩니다.
변성된 타우단백질은 주변의 정상 타우단백질을 연쇄적으로 변성시키면서 도미노처럼 다른 세포들이 손상됩니다.
열충격단백질 세포가 타우단백질을 제거하는 역할을 합니다.
열충격단백질(HSP, heat shock proteins)은 세포가 스트레스(고온, 산화 스트레스 등)에 노출되었을 때 생성되는 단백질로, 손상된 단백질의 접힘을 돕고 변성된 단백질을 제거하여 세포를 보호하는 역할을 합니다.
스트레스가 가해지면 HSP70이 활성화되어 손상된 단백질을 복구하거나 제거하는 과정을 거칩니다.
열충격단백질의 종류
HSP는 분자량에 따라 여러 종류로 나뉘며, 각각 다른 기능을 수행합니다.
HSP100: 고분자량 HSP로, 스트레스 상황에서 단백질을 보호합니다.
HSP90: 스테로이드 수용체 등 다른 단백질의 기능 유지에 도움을 줍니다.
HSP70: 잘못 접힌 단백질의 접힘을 방지하고 올바른 접힘을 촉진하는 중요한 역할을 합니다. 이미지에서 HSP70은 스트레스에 따라 활성화되어 Hsp40, CHIP 등과 상호작용하며 단백질을 처리하는 과정을 보여줍니다.
HSP60: 미토콘드리아 내에서 단백질 접힘을 돕습니다.
소형 HSP: 세포 내 스트레스 저항성을 높이는 데 기여합니다.
기능 및 활용
샤페론 기능: 불완전하게 접힌 단백질에 결합하여 올바른 접힘을 돕고 응집을 방지합니다.
단백질 품질 관리: 변성된 단백질을 분해하거나 복구하여 세포 내 단백질 항상성을 유지합니다.
스트레스 바이오마커: HSP70은 열 스트레스 정도를 평가하는 데 사용될 수 있습니다.
세포 보호: 가벼운 열 스트레스(미세한 열 전처리)는 이후의 강한 스트레스에 대한 세포 보호 효과를 강화할 수 있습니다.
한국과학기술정보연구원
전문연구위원김태한님 파일 첨부
